DCAF7招募USP10去泛素化并稳定G3BP1

DCAF7招募USP10去泛素化并稳定G3BP1
STEP 1｜确定DCAF7可与USP10互作
IP-MS线索：USP10被锁定为DCAF7的潜在互作蛋白（去泛素化酶属性+已知与G3BP1互作）。
Co-IP验证：外源性/内源性实验均证实DCAF7与USP10直接结合（图2a-b）。
意义：DCAF7可能招募USP10执行去泛素化功能！
STEP 2｜USP10是G3BP1的“蛋白守护者”
敲低USP10降低G3BP1的蛋白水平，但不影响其mRNA水平；
过表达USP10导致G3BP1蛋白水平升高，但不影响其mRNA水平（图2c-f）。
G3BP1蛋白在usp10敲低细胞中的半衰期明显缩短（图2g），与DCAF7敲低细胞中的观察结果一致（图1h）。
结论：USP10通过去泛素化阻断G3BP1降解，维持其稳定性！
STEP 3｜DCAF7作为支架招募USP10来稳定G3BP1
Co-IP实验：DCAF7敲低后，USP10与G3BP1的互作几乎消失（图2h-i）→ DCAF7是二者结合的必需支架！
双重敲低验证：DCAF7缺失时，USP10敲低无法进一步降低G3BP1水平（图2j-k）→ DCAF7介导USP10对G3BP1的稳定作用！
模型：DCAF7招募USP10→ USP10去泛素化G3BP1→ G3BP1逃脱降解命运！
图2
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